Aminoácidos

Aminoácidos e proteínas são os intermediários de passagem do mundo mineral para a matéria viva.
Como seu nome indica, os aminoácidos são substâncias orgânicas bifuncionais: consistindo na função amino (-NH2) e na função carboxila (-COOH); eles podem ser α, β, γ, etc., dependendo da posição ocupada pelo grupo amino em relação ao grupo carboxi:

Os aminoácidos biologicamente importantes são todos α-aminoácidos.
As estruturas das proteínas são compostas por vinte aminoácidos.
Como pode ser visto nas estruturas genéricas mostradas acima, todos os aminoácidos têm uma parte comum e uma parte diferente que os caracteriza (representada genericamente com R).

Dos vinte aminoácidos, dezenove são opticamente ativos (eles desviam o plano da luz polarizada).
A maioria dos aminoácidos tem apenas um grupo amino e um carboxila, portanto, eles são chamados aminoácidos neutros; aqueles que têm um carboxil extra são chamados aminoácidos ácidos enquanto aqueles com um grupo amino extra são aminoácidos básicos.
Os aminoácidos são sólidos cristalinos e têm boa solubilidade em água.

A falta de alguns aminoácidos na dieta causa sérias mudanças no desenvolvimento; de fato, o organismo humano não é capaz de sintetizar alguns aminoácidos precisamente ditos essenciais (devem ser introduzidos na dieta), ao passo que pode produzir por si só alguns aminoácidos (os não essenciais).

Uma das doenças por falta de aminoácidos essenciais é a conhecida pelo nome de kwashiorkor (palavra que vem de um dialeto africano cuja tradução significa "primeiro e segundo"); esta doença afeta o primogênito, mas após o nascimento do segundo filho, porque o primeiro filho não tem o leite da mãe, que contém o suprimento correto de proteínas. Esta doença, portanto, é generalizada entre as populações subnutridas e envolve diarreia, uma falta de apetite que leva a um enfraquecimento progressivo do organismo.

Como já mencionado, os aminoácidos naturais, com exceção da glicina (é um a-aminoácido com hidrogênio em vez do grupo R e é o menor dos vinte), possuem atividade óptica devido à presença de pelo menos um assimétrico carbono. Em aminoácidos naturais, a configuração absoluta do carbono assimétrico no qual apenas os grupos amino e carboxi estão ligados pertence à série L;

Os D-aminoácidos nunca se tornam parte da estrutura de uma proteína.
Nós nos lembramos disso:

DNA ---- transcrição → m-RNA ---- tradução → proteína

A transcrição é capaz de ser codificada como L-aminoácidos; D-aminoácidos podem estar contidos em estruturas não proteicas (por exemplo, na parede de revestimento das bactérias: nas bactérias não há "informação genética para ter D-aminoácidos para um papel protetor, no entanto, há" informação genética para enzimas que lidam com a parede de revestimento bacteriana).
Voltemos aos aminoácidos: a estrutura diferente do grupo R define as características individuais de cada aminoácido e dá uma contribuição específica para as características das proteínas.
Portanto, foi pensado para dividir os aminoácidos com base na natureza do grupo R:

Aminoácidos polares, mas sem carga:

Glicina (R = H-)
Serina (R = HO-CH2-)
Treonina

essencial

A treonina tem dois centros de simetria: apenas 2S, 3R treonina existe na natureza.
A treonina é um aminoácido essencial (não se confunde com indispensável: todos os aminoácidos são essenciais), por isso deve ser ingerido com a dieta, ou seja, ingerindo alimentos que a contenham, pois, como já mencionado, o patrimônio genético não está presente na as células dos seres humanos, capazes de produzir este aminoácido (esta herança está presente em muitas plantas e em melhores).

O grupo hidroxila da serina e treonina pode ser esterificado com um grupo fosforil (obtendo fosfoserina e fosfotreonina), este processo é denominado fosforilação; a fosforilação é usada na natureza para a tradução de sinais entre o interior e o exterior da célula.

Cisteína (R = HS-CH2-)

O sulfidrila da cisteína é mais facilmente protonável do que a hidroxila da serina: enxofre e oxigênio são ambos do sexto grupo, mas o enxofre é mais facilmente oxidável porque tem dimensões maiores.

Tirosina [R = HO- (C6H4) -CH2-]

N.B.
(C6H4) = anel de benzeno dissubstituído
Tal como acontece com a serina e a treonina, o hidroxil pode ser esterificado (fosforilado).

Asparagina (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamina (R = NH2-CO-CH2-CH2-)

Aminoácidos não polares

têm grupos laterais hidrofóbicos; dentro desta classe, distinguimos:

Alifático:

Alanina (R = CH3-)
Valina (R = (CH3) 2-CH-) essencial
Leucina (R = (CH3) 2-CH-CH2-) essencial

Isoleucina (R =

) essencial

Metionina (R = CH3-S-CH2-CH2-) essencial

As membranas celulares são constituídas por uma bicamada lipídica com proteínas ancoradas graças ao seu caráter hidrofóbico, portanto, contêm alanina, valina, isoleucina e leucina. A metionina, por outro lado, é um aminoácido quase sempre presente em pequenas quantidades (cerca de 1%).

Proline

Aromático:

Fenilalanina (R = Ph-CH2-) Ph = fenil: benzeno monossubstituído essencial

Triptofano (R =

essencial

Esses dois aminoácidos, sendo aromáticos, absorvem radiação ultravioleta próxima (cerca de 300 nm); portanto, é possível explorar a técnica de espectrofotometria de UV para determinar a concentração de uma proteína conhecida que contém esses aminoácidos.

Aminoácidos carregados

Por sua vez, eles são divididos em:

Os aminoácidos ácidos (tendo resíduos polares com carga negativa em pH 7) são tais porque são capazes de produzir uma carga H + positiva:

Ácido aspártico

Ácido glutâmico (R =

)

Esses aminoácidos derivam da asparagina e da glutamina, respectivamente; todos os quatro existem na natureza e isso significa que c "é uma informação específica para cada um deles, ou seja, c" é uma trinca de base no DNA que codifica cada um deles.

Os aminoácidos básicos (tendo resíduos polares com carga positiva em pH 7) são assim porque são capazes de aceitar uma carga H + positiva:

Lisina (R =

) essencial

Arginina (R =

)

Histidina (R =

)

Existem proteínas nas quais existem derivados de aminoácidos nas cadeias laterais: por exemplo, uma fosfoserina pode estar presente (não há informações genéticas que codifiquem a fosfoserina, apenas a serina); a fosfoserina é uma modificação pós-tradução: após a síntese de proteínas ter ocorrido

DNA ---- transcrição → m-RNA ---- tradução → proteína

tais modificações pós-tradução podem ocorrer nas cadeias laterais da proteína.