do organismo. Sua principal tarefa é metabolizar a glicose para torná-la energia utilizável.
A lactato desidrogenase é um tetrâmero com subunidades pertencentes a dois tipos diferentes que, combinados entre si de várias maneiras, dão origem a cinco isoenzimas diferentes: LDH1 e LDH2 são elevados no coração e eritrócitos, enquanto LDH 4 e LDH 5 são elevados no fígado e no músculo;
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A lactato desidrogenase é encontrada em vários tecidos, mas concentra-se principalmente nos músculos esqueléticos, fígado, coração, rins, pâncreas e pulmões.
Quando as células são danificadas ou destruídas, a enzima LDH é liberada na fração líquida do sangue (soro ou plasma), além de aumentar sua concentração em outros líquidos biológicos (por exemplo, licor) na presença de algumas patologias. portanto, um indicador geral de dano tecidual e celular.
) é uma enzima citoplasmática com ampla distribuição nos tecidos, onde catalisa a interconversão de lactato em piruvato.A lactato desidrogenase é um tetrâmero com subunidades pertencentes a dois tipos diferentes que, combinados entre si de várias maneiras, dão origem a cinco isoenzimas diferentes: LDH1 e LDH2 são elevados no coração e eritrócitos, enquanto LDH 4 e LDH 5 são elevados no fígado e no músculo;
- O LDH1 é prevalente no miocárdio, glóbulos vermelhos, rins e células germinativas;
- O LDH2 é prevalente no miocárdio e nos glóbulos vermelhos, além de se concentrar nos glóbulos brancos e nos rins (onde está presente em concentrações menores do que o LDH1);
- O LDH3 é prevalente nos pulmões e outros tecidos;
- O LDH4 é encontrado no músculo esquelético, no fígado (onde está presente em concentrações mais baixas do que o LDH5), nos gânglios linfáticos e nos glóbulos brancos;
- O LDH5 é característico do fígado e do músculo esquelético.
Essa especificidade do tecido torna o ensaio da lactato desidrogenase de grande interesse clínico para avaliar o local de dano tecidual hipotético.
